Priones - Las vacas locas... y ya no bailan ni lactan!!

Los priones son una proteina de accion viral que provocan la enfermedad de la vaca loca, alguna persona tiene algo de informacion que pudiera compartir? Estoy realizando un proyecto de investigacion sobre los priones!

Gracias y Saludos

Gabriel Mejía Alvarado

Los colores van determinando las partes en las que se sintetizan enzimas, en las que hay fosfoliracion, la zona verde es en la que existe la mutacion del virus que esta listo para poder ser enviado y poder infectar la celula deseada.

En el ser humano, las enfermedades por priones o encefalopatías espongiformes transmisibles pueden ser de origen esporádico (se desconoce el motivo por el que el prion adopta la conformación patológica), genético (por la presencia de una mutación en el gen que codifica la proteína priónica) o transmitido.

• Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Es la forma más frecuente; habitualmente se presenta de forma esporádica (un caso por cada millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de edad. También es transmisible debido a las malas prácticas quirúrgicas, por vía serológica y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias animales o de cadáveres humanos. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético.
• Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Se conocen 40 casos hereditarios ¹ y un escaso número sin causa genética.
• Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 (en el 1996 se publicaron los primeros casos) y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina.
• Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético.
• Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción.
• Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante

Desde la primera descripcion de la enfermedad de Creutzfeld-Jakob, ( ECJ ) varias formas de encefalopatias esponjiformes han sido descritas:la aparición de otras formas de la enfermedad, como la nueva variente de C-J, la enfermedad de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS) y el insomnio familiar fatal (IFF) y formas de gliosis subcortical familiar progresiva, cuya causa comun de todas ellas es la presencia de una proteina celular alterada designada como prion.

Recientemente por los importantes avances en patologia, genetica y la aparición de nuevas técnicas de inmunohistoquimia para la proteina prionica (PrP), ha sido posible conocer casos clínicos de demencias talamicas y gliosis subcortical progresiva, que aunque en principio no se sospechara fueran causadas por priones, presentan sin embargo deposito de proteina prionica. (Collinge y cols), y se han descrito una serie de variantes, algunas bien definidas y otras con limites poco precisos.y donde el polimorfismo genetico parece determinar las diferentes variantes familiares de ECJ y la IFF.

Las células expresan constitutivamente la forma celular de la proteína prión (PrPc), la cual está anclada a la membrana plasmática y está glicosilada. El prion (PrPsc) induce de alguna manera un cambio conformacional de la proteína nativa PrPc, y así se genera una reacción en cadena que produce la neurodegeneración.

Los priones son proteínas, no virus. No tienen genoma. La inducción de la progenie es producida por el hospedador sin que el patógeno ponga información genética; sólo la de su estructura anormal. Los priones no producen respuesta inmune, o producen una respuesta muy baja e insuficiente.

Otra teoría, según estudios científicos más recientes, indica que existe una conformación tridimensional de la proteína más “estable” (por lo que los priones son difícilmente atacados porproteasas), la cual es insoluble. Esta proteína priónica Ppr al parecer no transforma ni infecta a otras proteínas “normales” para transformarlas en proteínas priónicas, sino que su sola acumulación en el SNC parece causar las enfermedades neurodegenerativas que provoca.